Hemoglobina (Características, concepto y función)

La Hemoglobina es un tipo de proteína globular, presente en los glóbulos rojos y se encarga de llevar oxigeno del sistema respiratorio hacia órganos periféricos. También funciona como vía de transporte para protones y de dióxido de carbono de los tejidos periféricos hacia el sistema respiratorio (pulmones) para ser expulsados. Hemoglobina (Características, concepto y función)

características de Hemoglobina

La Hemoglobina es considerada como una proteína hemo globular situada en los glóbulos rojos de los vertebrados y en el plasma de muchos invertebrados que se encarga de trasladar oxígeno y dióxido de carbono.

El grupo hemo se une al oxígeno y al dióxido de carbono dando origen al color rojo característico de la sangre, igualmente se describe como Hemoglobina al termino hemos para abreviar esta proteína sanguínea.

Características de Hemoglobina

Función y ubicación

La Hemoglobina habitualmente abreviada como Hb, es donde se encuentra los glóbulos rojos, estos sirve como el medio indicador para transportar el oxígeno en la sangre, cada sub-unidad de la Hemoglobina es una albúmina globular con un grupo de hemo incorporado. Cada grupo hemo domina una partícula de hierro, siendo el responsable de la unión del oxígeno. La presencia de la Hemoglobina en la sangre incrementa la capacidad de transporte de oxígeno. La Hemoglobina igualmente juega un papel fundamental en la exportación de dióxido de carbono que va desde los tejidos hacia los pulmones. La mioglobina, por otro lado, se encuentra en el músculo y funciona como conservación de oxígeno para así facilitar el movimiento de O2 dentro del músculo.

La porfirina Heme

Aunque los átomos de Hemoglobina y mioglobina son consideradas como las proteínas más grandes y complejas, el lugar activo es en realidad un grupo no proteico denominado como hemo. El hemo radica en un anillo orgánico liso que envuelve una partícula de hierro. La parte orgánica es un anillo de porfirina razonado en porfirina o el anillo de tetrapirrol, por lo tanto es la base de diversas otras moléculas biológicas fundamentales, como por ejemplo la clorofila y el citocromo. El anillo domina una gran cantidad de dobles enlaces conjugados, lo que admite que la molécula impregne la luz en la zona visible del espectro.

La partícula de hierro y la cadena proteínica unidas varían la longitud de onda de la absorción y le dan a la Hemoglobina ese color particular. La Hemoglobina oxigenada que se localiza en la sangre de las arterias es de un tono rojo brillante, la sangre que carece de oxígeno como por ejemplo la sangre en las venas, la Hemoglobina torna un color rojo más oscuro. La sangre venosa frecuentemente se representa como un tono azul en los diagramas clínicos, y las venas suelen verse azules cuando se ven por medio de la piel. La visión de sangre con un tono azul oscuro es un fenómeno de longitud sobre la onda de la luz, que tiene que ver con el reflejo de la luz azul a lo lejos del exterior de los tejidos venosos, es decir si la vena tiene una profundidad de 0.02 pulgadas o más.

Unión reversible de oxígeno

La partícula de hierro en el hemo se junta a los 4 corpúsculos de nitrógeno en el foco del anillo de porfirina, pero esto deja dos lugares de unión libres para el hierro, por eso se encuentra uno a cada lado dentro del plano del hemo. El grupo hemo se localiza en una abertura en el átomo de mioglobina, envuelto por residuos no polares, exclusive por dos histidinas polares.

Uno de los lugares de unión libre de hierro se acopla a una de estas histidinas, abandonando el sitio de la unión final del otro lado del anillo disponible para acoplarse con oxígeno. El segundo grupo de histidina se encuentra muy cerca y tiene diferentes propósitos. Cambia la forma de la abertura para que solo logren entrar átomos pequeños que reaccionen con el átomo de hierro, y asimismo ayuda a que la resistencia sea reversible.

Estructura

La Hemoglobina es un enlace polipeptídica sencillo de 153 rescoldos de aminoaciso. Es una proteína globular con la extensión polar de color rojo y el interior apolar es de color amarrillo, el patrón característico de estas proteínas globulares. Sin referir a los dos residuos de His que se interponen en el proceso de unión del oxígeno, el interior de la mioglobina sólo domina residuos no polares.

Similitudes entre la hemoglobina y mioglobina

Estas son dos proteínas globulares que dominan un núcleo de hierro.

Tienen la misión de trasladar oxígeno y por eso disfrutan de semejanzas estructurales.

Son coloridas. Por lo tanto su tono depende del estado de enmohecimiento del hierro que  dominan la presión parcial de oxigeno.

Tienen moléculas como por ejemplo CO o NO.

Ambas dominan un grupo hemo creado por 4 anillos pirrólicos que confusa a un ión hierro bivalente de Fe+2.

Por lo tanto la función principal de la Hemoglobina es llevar por la sangre el oxígeno desde los pulmones. Por ese motivo que la mioglobina, posee una semejanza por el oxígeno superior a la Hb, la cual se lo quita cuando la sangre alcanza al músculo.

Color

Como los glóbulos rojos tienen hemoglobina, una proteína que se encarga de llevar toxígeno. La sangre obtiene un tono rojo intenso cuando la hemoglobina (Hb) de los glóbulos rojos se llena de oxígeno en el sistema respiratorio (Pulmones)

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